文献综述
1.研究背景及意义
蛋白质是生物体的重要组成成分，有行使催化、免疫、细胞信号传导等重要的生物学功能。蛋白质是以氨基酸为单元，脱水缩合后由肽键连接而成的多个多肽链。蛋白质要行使其功能必须要在折叠成特定的结构构象之后，因此认识蛋白质的结构对于认识蛋白质的功能具有重要的意义。而蛋白质的三维结构可以看做是由残基所构成的复杂系统，这些残基之间相互影响以帮助稳定三级结构，使其具有特定的功能。
近年来蛋白质残基接触所运用的范围越来越广，一方面蛋白质残基接触可以直接被用来指导三维结构的重建；另一方面研究人员也常常将残基接触信息作为限制，用来计算接触势能，综合到能量函数中来改善能量函数的最小能量面以有效缩小构象搜索空间；此外，蛋白质残基接触也常被用来通过构建打分函数以进行模型评价和选择。蛋白质的残基接触图是蛋白结构的一种最简单的表示形式，大大促进了蛋白质性质、折叠以及结构预测等领域的算法设计和研究，因此作为蛋白质的另一种数据结构近年来受到了越来越多的关注。
2.蛋白质残基接触的概念
蛋白质残基接触有多种不同的定义，当一对残基在蛋白质三维空间中的距离小于预先定义的某个距离阈值时，则认为这对残基是相互接触的。残基之间的距离可以定义为主链Calpha;原子的范德华球体之间的最小距离、侧链或主链的任一对原子之间的最小距离、或侧链的任一重原子或者是两个残基 Calpha;原子之间的距离、Cbeta;原子（对于甘氨酸，则为Calpha;原子）之间的距离等。
目前残基接触比较典型的的定义方法是计算两个残基的 Cbeta;原子（对于甘氨酸，则为 Calpha;原子）之间的距离，当距离小于 8Aring;时，则认为这两个蛋白质残基是接触的。此外依据两个残基在序列上间隔的远近，残基接触可分为短程接触（间隔6-11个残基）、中程接触（间隔12-23个残基）和远程接触（间隔大于23个残基）。这个定义也是目前CASP竞赛的官方定义，得到了领域内的广泛应用。
- 蛋白质残基接触的特性
蛋白质残基有以下几方面的特性：
1.蛋白质残基接触的数目会随着蛋白质序列长度增加而增加，此增加为线性增加，其线性依赖的程度仅仅取决于残基接触的定义。例如当使用常用的Cbeta;原子（对于甘氨酸，则为Calpha;原子）之间的距离，以8Aring;作为距离阈值定义残基接触时，在紧密的球蛋白中的残基接触数目大约是蛋白质序列长度的3倍，每个残基平均大约和6（plusmn;0.8）个残基相互接触。
2.大多数残基接触是局部的，残基接触的可能性随残基之间的序列距离的增加
